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蛋白質知識點第1、組成及特點：(1)蛋白質是由C(碳)、H(氫)、O(氧)、N(氮)組成，一般蛋白質可能還會含有P(磷)、S(硫)、Fe(鐵)、Zn(鋅)、Cu(銅)、B(硼)、Mn(錳)、I(碘下面是小編為大家整理的蛋白質知識點11篇,供大家參考。
1、組成及特點：
(1) 蛋白質是由C(碳)、H(氫)、O(氧)、N(氮)組成，一般蛋白質可能還會含有P(磷)、S(硫)、Fe(鐵)、Zn(鋅)、Cu(銅)、B(硼)、Mn(錳)、I(碘)、Mo(鉬)等。
這些元素在蛋白質中的組成百分比約為：碳50% 氫7% 氧23% 氮16% 硫0~3% 其他微量。
(2) 一切蛋白質都含N元素，且各種蛋白質的含氮量很接近，平均為16%。
(3) 氨基酸分子相互結合的方式是：一個氨基酸分子的羧基(-COOH)和另一個氨基酸分子的氨基(— NH 2 )相連接，同時脫去一分子水，這種結合方式叫做脫水縮合。連接兩個氨基酸分子的化學鍵 (-NH-CO-)叫做肽鍵。
有兩個氨基酸分子縮合而成的化合物， 叫做二肽。肽鏈能盤曲、折疊、形成有一定空間結構的蛋白質分子。
2、蛋白質的性質：
(1) 兩性：蛋白質是由α-氨基酸通過肽鍵構成的高分子化合物，在蛋白質分子中存在著氨基和羧基，因此跟氨基酸相似，蛋白質也是兩性物質。
(2) 水解反應：蛋白質在酸、堿或酶的作用下發生水解反應，經過多肽，最后得到多種α-氨基酸。
(3) 膠體性質：有些蛋白質能夠溶解在水里(例如雞蛋白能溶解在水里)形成溶液。
蛋白質的分子直徑達到了膠體微粒的大小(10-9～10-7m)時，所以蛋白質具有膠體的性質。
(4) 鹽析：少量的鹽(如硫酸銨、硫酸鈉等)能促進蛋白質的溶解。如果向蛋白質水溶液中加入濃的無機鹽溶液，可使蛋白質的溶解度降低，而從溶液中析出。
這樣鹽析出的蛋白質仍舊可以溶解在水中，而不影響原來蛋白質的性質，因此鹽析是個可逆過程.利用這個性質，采用分段鹽析方法可以分離提純蛋白質。
(5) 變性：在熱、酸、堿、重金屬鹽、紫外線等作作用下，蛋白質會發生性質上的改變而凝結起來.這種凝結是不可逆的，不能再使它們恢復成原來的蛋白質.蛋白質的這種變化叫做變性。
蛋白質變性之后，紫外吸收，化學活性以及粘度都會上升，變得容易水解，但溶解度會下降。
蛋白質變性后，就失去了原有的可溶性，也就失去了它們生理上的作用.因此蛋白質的變性凝固是個不可逆過程。
(6) 顏色反應：
①能與濃硝酸反應變成黃色。
②能與雙縮脲試劑反應生成紫色絡合物。
3、蛋白質的功能：
(1) 構成細胞和生物體結構的重要物質(肌肉毛發)
(2) 催化細胞內的生理生化反應
(3) 運輸載體(血紅蛋白)
(4) 傳遞信息，調節機體的生命活動(胰島素)
(5) 免疫功能( 抗體)
4、蛋白質分子多樣性的原因：
構成蛋白質的氨基酸的種類，數目，排列順序，以及蛋白質的空間結構不同導致蛋白質結構多樣性。蛋白質結構多樣性導致蛋白質的功能的多樣性。
5、公式：
肽鍵數 =失去H2O數=氨基酸數-肽鏈數(不包括環狀) n個氨基酸脫水縮合形成 m 條多肽鏈時，共脫去 (n- m)個水分子，形成 (n-m)個肽鍵。
至少存在 m 個- NH 2 和 m 個- COOH，具體還要加上 R 基上的氨(羧)基數。
形成的蛋白質的分子量為 nx 氨基酸的平均分子量- 18(n-m)。
6、氨基酸數 =肽鍵數 +肽鏈數
7、蛋白質總的分子量 =組成蛋白質的氨基酸總分子量 -脫水縮合反應脫去的水的總分子量
【習題三】
(20XX?五模擬)人體內含有多種多樣的蛋白質。下列有關蛋白質結構與功能的敘述，正確的是()
蛋白質的生物活性與蛋甴質的空間結構無關
檢測氨基酸的含量可用雙縮脲進行顯色
氨基酸序列相同的多肽鏈也可折疊成不同的空間結構
將抗體溶于NaCl溶液中必會造成其喪失生物活性
【考點】
1.蛋白質：
以氨基酸為基本單位構成的生物大分子。氨基酸分子以脫水縮合的方式相互結合：一個氨基酸分子的羧基（—COOH）和另一個氨基酸分子的氨基（—NH2）相連接,同時脫去一分子的水。
如圖所示：
肽鍵：連接兩個氨基酸分子的化學鍵,如圖中虛框內所示。
二肽：由兩個氨基酸分子縮合而成的化合物。
多肽：由多個氨基酸分子縮合而成的、含有多個肽鍵的化合物。
2.蛋白質分子結構的多樣性
蛋白質分子結構的多樣性可以從以下四個層次加以理解：
(1)氨基酸的種類不同；
(2)氨基酸的數量不同；
(3)氨基酸的排列順序不同；
(4)肽鏈的數目和空間結構不同。
蛋白質的化學結構、基本單位及其功能
蛋白質由C、H、O、N元素構成，有些含有P、S
基本單位：氨基酸約20種結構特點：每種氨基酸都至少含有一個氨基和一個羧基，并且都連結在同一個碳原子上。(不同點：R基不同)
氨基酸結構通式：(略)
肽鍵：氨基酸脫水縮合形成，-NH-CO-
有關計算:
脫水的個數=肽鍵個數=氨基酸個數n–鏈數m
蛋白質分子量=氨基酸分子量×氨基酸個數–脫去水分子的個數×18
蛋白質多樣性原因：氨基酸的種類、數目、排列順序不同;構成蛋白質多肽鏈數目、空間結構不同。
蛋白質的分子結構具有多樣性，決定蛋白質的功能具有多樣性。
功能：1、有些蛋白是構成細胞和生物體的重要物質2、催化作用，即酶3、運輸作用，如血紅蛋白運輸氧氣4、調節作用，如胰島素，生長激素5、免疫作用，如免疫球蛋白(抗體)
小結：一切生命活動都離不開蛋白質，蛋白質是生命活動的主要承擔者。
(1)試劑：雙縮脲試劑(A液：的NaOH溶液，B液：的CuSO4溶液)
(2)步驟：試管中加樣液2mL→加雙縮脲試劑A液1mL，搖勻→加雙縮尿試劑B液4滴，搖勻→觀察顏色變化(紫色)
Q1
常見還原性糖與非還原性糖有哪些?
答：葡萄糖、果糖、麥芽糖都是還原性糖。
淀粉、蔗糖、纖維素都是非還原性糖。
Q2
還原性糖植物組織取材條件?
答：含糖量較高、顏色為白色或近于白色，如：蘋果、梨、白色甘藍葉、白蘿卜等。
Q3
研磨中為何要加石英砂?不加石英砂對實驗有何影響?
答：加石英砂是為了使研磨更充分。不加石英砂會使組織樣液中還原性糖減少，使鑒定時溶液顏色變化不明顯。
Q4
斐林試劑甲、乙兩液的使用方法?混合的目的?為何要現混現用?
答：混合后使用;產生氫氧化銅;氫氧化銅不穩定。
Q5
還原性糖中加入斐林試劑后，溶液顏色變化的順序是?
答：淺藍色→棕色→磚紅色。
Q6
花生種子切片為何要薄?
答：只有很薄的切片，才能透光，而用于顯微鏡的觀察。
Q7
轉動細準焦螺旋時，若花生切片的細胞總有一部分清晰，另一部分模糊，其原因一般是什么?
答：切片的厚薄不均勻。
Q8
脂肪鑒定中乙醇作用?
答：洗去浮色。
Q9
雙縮脲試劑A、B兩液是否混合后用?先加A液的目的?怎樣通過對比看顏色變化?
答：不能混合;先加A液的目的是使溶液呈堿性;先留出一些大豆組織樣液做對比。
一個通式-兩個標準-三個數量關系--四個原因--五大功能
(1)一個通式：是指組成蛋白質的基本單位氨基酸；
氨基酸的通式只有1個，即
(形象記憶：碳周圍有四個鄰居，三個固定鄰居即-H、-COOH、-NH2，一個變動鄰居即-R基)。不同的氨基酸分子，具有不同的-R基。
(2)兩個標準：是指判斷組成蛋白質的氨基酸必須同時具備的標準有2個：一是數量標準，即每種氨基酸分子至少都含有一個氨基(-NH2)和一個羧基(-COOH)；
二是位置標準，即都是一個氨基和一個羧基連接在同一個碳原子上。
(3)三個數量關系：是指蛋白質分子合成過程中的3個數量關系(氨基酸數、肽鍵數或脫水分子數、肽鏈數)，它們的關系為：當m個氨基酸縮合成一條肽鏈時，脫水分子數為(m-1)，形成(m-1)個肽鍵，即脫去的水分子數=肽鍵數=氨基酸數-1；
當m個氨基酸形成n條肽鏈時，肽鍵數=脫水分子數=m-n。
(4)四個原因：是指蛋白質分子結構多樣性的原因有4個：
①組成蛋白質的氨基酸分子的種類不同；
②組成蛋白質的氨基酸分子的數量成百上千；
③組成蛋白質的氨基酸分子的排列次序變化多端；
④蛋白質分子的空間結構不同。
(5)五大功能：是指蛋白質分子主要有5大功能(由分子結構的多樣性決定)：
①有些蛋白質是構成細胞和生物體的重要物質，如人和動物的肌肉主要是蛋白質；
②有些蛋白質有催化作用，如參與生物體各種生命活動的.絕大多數酶；
③有些蛋白質有運輸作用，如細胞膜上的載體、紅細胞中的血紅蛋白；
④有些蛋白質有調節作用，如胰島素和生長激素都是蛋白質，能夠調節人體的新陳代謝和生長發育；
⑤有些蛋白質有免疫(包括細胞識別)作用，如動物和人體的抗體能清除外來蛋白質對身體生理功能的干擾，起著免疫作用。
(1)蛋白質是構建新組織的基礎材料，是酶，激素合成的原料，;維持鉀鈉平衡;消除水腫。
(2)是合成抗體的成分：白細胞，T淋巴細胞，干擾素等，提高免疫力。
(3)提供一部分能量。
(4)調低血壓，緩沖貧血，是紅細胞的載體。
(5)形成人體的膠原蛋白。眼球玻璃體，視紫質都有膠原蛋白。
(6)大腦細胞分裂的動力源是蛋白質;腦脊液是蛋白質合成的;記憶力下降
蛋白質的組成和結構
(1)組成：蛋白質中主要含有C、H、O、N等元素，屬于天然有機高分子化合物。其溶液具有膠體的某些性質。
(2)四級結構
蛋白質的化學性質
(1)特征反應
①顏色反應：分子中含有苯基的蛋白質遇濃硝酸變黃色。
②蛋白質灼燒，可聞到燒焦羽毛的特殊氣味。
(2)兩性
形成蛋白質的多肽是由多個氨基酸發生成肽反應形成的，在多肽鏈的兩端存在著自由的氨基和羧基，側鏈中也有酸性或堿性基團，所以蛋白質與氨基酸一樣具有兩性，能與酸或堿反應。
(3)水解反應
(4)鹽析
向蛋白質溶液中加入一定濃度的鹽(如硫酸銨、硫酸鈉、氯化鈉等)溶液，會使蛋白質的溶解度降低而從溶液中析出的現象稱為蛋白質的鹽析。鹽析是一個可逆過程，可用于分離提純蛋白質。
(5)變性
蛋白質在某些物理因素(如加熱、加壓、攪拌、振蕩、紫外線照射、超聲波等)或化學因素(如強酸、強堿、重金屬鹽、乙醇、福爾馬林、丙酮等)的影響下，其理化性質和生理功能發生改變的過程稱為蛋白質的變性。蛋白質變性后在水中不能重新溶解，是不可逆過程，可用于殺菌消毒。
【分析】
1、構成蛋白質的基本單位是氨基酸，每種氨基酸分子至少都含有一個氨基和一個羧基，且都有一個氨基和一個羧基連接在同一個碳原子上，這個碳原子還連接一個氫和一個R基，氨基酸的不同在于R基的不同，構成蛋白質的氨基酸有20種。
2、氨基酸在核糖體中通過脫水縮合形成多肽鏈，而脫水縮合是指一個氨基酸分子的羧基(-COOH )和另一個氨基酸分子的氨基(-NH2)相連接，同時脫出一分子水的過程;連接兩個氨基酸的化學鍵是肽鍵，其結構式是-CO-NH-。
【解答】
A、若蛋甴質的空間結構被破壞，則蛋白質的生物活性將喪失，A錯誤;
B、檢測生物組織中是否含有蛋白質可用雙縮脲進行顯色反應，看是否出現紫色，B錯誤;
C、氨基酸序列相同的多肽鏈也可折疊成不同的空間結構，C正確;
D、將抗體溶于NaCl溶液中屬于鹽析，不會破壞其空間結構，D錯誤。故選：C。
【習題四】
(20XX秋?杭州期末)下列有關蛋白質的敘述，正確的是()
蛋白質中的氮元素只存在于氨基中
組成每一種蛋白質的氨基酸均有20種
氨基酸的種類和空間結構決定了蛋白質的功能
熱變性后的蛋白質還能與雙縮脲試劑發生反應呈現紫色
【考點】
蛋白質的結構和功能的綜合.
【分析】
1、蛋白質的基本單位是氨基酸，組成生物體的氨基酸有20種，N元素就存在于氨基酸的氨基中，但是氨基酸脫水縮合后，氨基大多數都形成了肽鍵，因此蛋白質中N元素存在于肽鍵中.
2、蛋白質鑒定利用雙縮脲試劑，顯色反應的原理為：雙縮脲試劑與蛋白質中的肽鍵形成紫色的絡合物.
【解答】
A、蛋白質的氮元素主要存在于肽鍵中，A錯誤;
B、組成蛋白質的氨基酸共有20種，但并不是每種蛋白質均含有20種氨基酸，B錯誤;
C、組成蛋白質的氨基酸的種類、數目和排列順序、及肽鏈空間結構決定了蛋白質的功能，C錯誤;
D、蛋白質變性只是空間結構發生改變，肽鍵并沒有變化，雙縮脲試劑與肽鍵結合產生紫色反應，D正確。故選：D。
高一上學期生物蛋白質和核酸知識點
(一)氨基酸的結構與性質
羧酸分子中烴基上的氫原子被氨基(-NH2)取代后的生成物稱為氨基酸;分子結構中同時存在羧基(-COOH)和氨基(-NH2)兩個官能團，既具有氨基又具有羧基的性質。
說明：
1、氨基酸的命名有習慣命名和系統命名法兩種。習慣命名法如常見的氨基酸的命名，如：甘氨酸、丙氨酸、苯丙氨酸、谷氨酸等;而系統命名法則是以酸為母體，氨基為取代基，碳原子的編號通常把離羧基最近的碳原子稱為α-碳原子，次近的碳原子稱為β-碳原子，依次類推。如：甘氨酸又名α-氨基乙酸，丙氨酸又名α-氨基丙酸，苯丙氨酸又名α-氨基β-苯基丙酸，谷氨酸又名α-氨基戊二酸等。
2、某些氨基酸可與某種硝基化合物互為同分異構體，如：甘氨酸與硝基乙烷等。
3、氨基酸結構中同時存在羧基(-COOH)和氨基(-NH2)，氨基具有堿性，而羧基具有酸性，因此氨基酸既具有酸性又具有堿性，是一種兩性化合物，在與酸或堿作用下均可生成鹽。氨基酸在強堿性溶液中顯酸性，以陰離子的形式存在，而在強酸性溶液中則以陽離子形式存在，在溶液的pH合適時，則以兩性的形式存在。如：
4、氨基酸結構中存在羧基(-COOH)在一定條件下可與醇作用生成酯。
5、氨基酸結構中羧基(-COOH)和氨基(-NH2)可以脫去水分子，經縮合而成的產物稱為肽，其中-CO-NH-結構稱為肽鍵，二個分子氨基酸脫水形成二肽;三個分子氨基酸脫水形成三肽;而多個分子氨基酸脫水則生成多肽。如：
發生脫水反應時，酸脫羥基氨基脫氫
多個分子氨基酸脫水生成多肽時，可由同一種氨基酸脫水，也可由不同種氨基酸脫水生成多肽。
6、α-氨基酸的制?。旱鞍踪|水解可得到多肽，多肽水解可得到α-氨基酸。各種天然蛋白質水解的最終產物都是α-氨基酸。
(二)蛋白質的結構與性質：蛋白質的組成中含有C、H、O、N、S等元素，是由不同的氨基酸經脫水反應縮合而成的有機高分子化合物;蛋白質分子中含有未被縮合的羧基(-COOH)和氨基(-NH2)，同樣具有羧基(-COOH)和氨基(-NH2)的性質;蛋白質溶液顆粒直徑的大小達到膠體直徑的大小，其溶液屬于膠體;酶是一種具有催化活性的蛋白質。
說明：
1、蛋白質的結構：在天然狀態下，任何一種蛋白質都具有獨特而穩定的結構;而蛋白質分子中各種氨基酸的連接方式和排列順序稱為蛋白質的一級結構。
2、蛋白質分子中含有未被縮合的羧基(-COOH)和氨基(-NH2)，具有兩性，可與酸或堿作用生成鹽。
3、在酸、堿或酶的催化作用下，蛋白質可發生水解反應，最終生成氨基酸。水解時肽鍵斷裂分別生成羧基和氨基。如：
各種天然蛋白質水解的最終產物都是α-氨基酸
4、鹽析：向蛋白質溶液中加入某些濃的輕金屬無機鹽溶液(如食鹽、硫酸銨、硫酸鈉)等，可使蛋白質在水中的溶解度降低，從溶液中析出，這個過程稱為鹽析，鹽析是個可逆的過程，向析出的沉淀中再加入水，沉淀又會溶解，此時，沒有破壞蛋白質本身的性質，是一個物理變化過程，可用來分離提純蛋白質。
5、變性：受熱、酸堿、重金屬鹽、某些有機物(乙醇、甲醛等)、紫外線等作用時蛋白質可發生變性，失去其生理活性;變性是不可逆過程，是化學變化過程。
6、某些苯環的蛋白質遇濃硝酸變性，產生黃色物質，利用這一性質可鑒別蛋白質，這就是蛋白質的顏色反應。
7、灼燒蛋白質會產生燒焦羽毛的氣味，利用這一性質可鑒別蛋白質。
8、酶也是蛋白質，是一種具有催化活性的蛋白質，有強的催化作用，酶的催化作用有如下幾個特點：①條件溫和，不需加熱;②專一性;③高效性
(三)核酸的結構和生理功能
核酸是具有重要生理功能的一類生物大分子，分為核糖核酸(簡稱RNA)和脫氧核糖核酸(簡稱DNA)兩種。核酸分子由核苷酸聚合而成。核苷酸是一個含雜環的堿基與一個核糖或脫氧核糖結合形成核苷，核苷再通過核糖或脫氧核糖中的羥基與磷酸形成磷酸酯。核酸徹底水解后可得到核糖或脫氧核糖。
核酸對人體的生理功能的重要性在于它攜帶著遺傳信息。DNA是遺傳物質，生物的信息從DNA傳到作為“信使”的RNA，最終指導蛋白質的合成。
蛋白質是由C(碳)、H(氫)、O(氧)、N(氮)組成，一般蛋白質可能還會含有P(磷)、S(硫)、Fe(鐵)、Zn(鋅)、Cu(銅)、B(硼)、Mn(錳)、I(碘)、Mo(鉬)等。
這些元素在蛋白質中的組成百分比約為：碳50% 氫7% 氧23% 氮16% 硫0~3% 其他微量。
(1)一切蛋白質都含N元素，且各種蛋白質的含氮量很接近，平均為16%;
(2)蛋白質系數：任何生物樣品中每1g元N的存在，就表示大約有蛋白質的存在， 常稱為蛋白質常數
(3)蛋白質是以氨基酸為基本單位構成的生物高分子。蛋白質分子上氨基酸的序列和由此形成的立體結構構成了蛋白質結構的多樣性。蛋白質具有一級、二級、三級、四級結構，蛋白質分子的結構決定了它的功能。
蛋白質溶液與鹽溶液的反應
鹽溶液的濃度大小，輕金屬鹽溶液和重金屬鹽溶液對蛋白質的影響是不同的：
(1)濃的輕金屬鹽溶液能使蛋白質發生鹽析。蛋白質凝結成固體而從溶液中析出，鹽析出來的蛋白質仍保持原有的性質和生理活性，鹽析是物理過程，也是可逆的。利用鹽析，可分離提純蛋白質。
(2)稀的輕金屬鹽溶液，不會降低蛋白質在水中的溶解度，反而會促進蛋白質的溶解。
(3)重金屬鹽溶液，不論是濃溶液還是稀溶液，均能使蛋白質變性，變性后的蛋白質不再具有原有的可溶性和生理活性，變性過程是化學過程，變性是不可逆的。加熱、紫外線、強酸、強堿、某些有機物也能使蛋白質變性。利用此性質可殺菌、消毒。
蛋白質是由α-氨基酸通過肽鍵構成的高分子化合物，在蛋白質分子中存在著氨基和羧基，因此跟氨基酸相似，蛋白質也是兩性物質。
(1)水解反應
蛋白質在酸、堿或酶的作用下發生水解反應，經過多肽，最后得到多種α-氨基酸。
蛋白質水解時，應找準結構中鍵的“斷裂點”，水解時肽鍵部分或全部斷裂。
(2)膠體性質
有些蛋白質能夠溶解在水里(例如雞蛋白能溶解在水里)形成溶液。
蛋白質的分子直徑達到了膠體微粒的大小(10-9～10-7m)時，所以蛋白質具有膠體的性質。
(3)沉淀
原因：加入高濃度的中性鹽、加入有機溶劑、加入重金屬、加入生物堿或酸類、熱變性
少量的鹽(如硫酸銨、硫酸鈉等)能促進蛋白質的溶解。如果向蛋白質水溶液中加入濃的無機鹽溶液，可使蛋白質的溶解度降低，而從溶液中析出，這種作用叫做鹽析.
這樣鹽析出的蛋白質仍舊可以溶解在水中，而不影響原來蛋白質的性質，因此鹽析是個可逆過程.利用這個性質，采用分段鹽析方法可以分離提純蛋白質.
(4)變性
在熱、酸、堿、重金屬鹽、紫外線等作作用下，蛋白質會發生性質上的改變而凝結起來.這種凝結是不可逆的，不能再使它們恢復成原來的蛋白質.蛋白質的這種變化叫做變性.蛋白質變性之后，紫外吸收，化學活性以及粘度都會上升，變得容易水解，但溶解度會下降。
蛋白質變性后，就失去了原有的可溶性，也就失去了它們生理上的作用.因此蛋白質的變性凝固是個不可逆過程.
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